El músculo estriado de los vertebrados consta de dos clases de filamentos proteicos que interaccionan entre si. Los filamentos gruesos contienen miosina, mientras que los filamentos delgados contienen actina,  tropomiosina y troponina. La hidrólisis del ATP unido a la miosina dirige el deslizamiento de estos filamentos, unos sobre otros. La miosina dirige el deslizamiento de estos filamentos, unos sobre otros. La miosina es una proteína muy grande (540 kd) compuesta de dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras. Las cadenas pesadas están plegadas de tal forma que la miosina contiene dos regiones globulares (cabezas SI) unidas a un vástago D -helicoidal de doble hebra; cada cabeza SI lleva unidas dos cadenas ligeras. Las cabezas SI y parte del vástago forman puentes cruzados que interaccionan con la actina para generar la fuerza contráctil. El resto de la molécula de miosina forma el esqueleto del filamento grueso. La actina es una proteína globular (42 kd) que se polimeriza para formar los filamentos delgados. Los filamentos delgado y grueso tienen dirección, que se invierte a la mitad de camino entre las líneas Z. La unión e hidrólisis del ATP dirige la formación y disociación cíclica de complejos entre los puentes cruzados  de miosina de los filamentos grueso y las unidades de actina de los filamentos delgados, acortando con ello la distancia entre las líneas Z. El golpe de potencia de la contracción muscular procede de cambios conformacionales que tienen lugar en las cabezas Si, modificado su afinidad por la actina. Las bisagras entre los diferentes dominios de la miosina son importantes porque permiten a las cabezas SI unirse y liberarse reversiblemente de la actina y cambiar su orientación cuando están unidas.